dc.contributor
Universidad de Murcia. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular A
dc.contributor.author
Torrecillas Sánchez, Alejandro
dc.date.accessioned
2011-04-12T20:13:37Z
dc.date.available
2010-06-18
dc.date.issued
2003-09-12
dc.date.submitted
2010-06-18
dc.identifier.isbn
9788469343913
dc.identifier.uri
http://www.tesisenred.net/TDR-0618110-134702
dc.identifier.uri
http://hdl.handle.net/10803/10731
dc.description.abstract
La Proteína Quinasa C (PKC) participa en numerosas funciones fisiológicas a través de distintas rutas de señalización celular. Las isoenzimas clásicas están reguladas por diacilglicerol, ésteres de forbol, calcio y fosfolípidos aniónicos. <br/>La presencia de insaturaciones en los diacilgliceroles de la membrana modifica la activación de la PKC alfa.<br/>Los dominios C2 de PKC clásicas presentan dos tipos de sitios de unión de calcio y enlazan tres cationes de manera similar. La desnaturalización térmica de estos dominios se desplazó hacia mayores temperaturas con concentraciones crecientes de calcio, siendo mayor el efecto en presencia de fosfolípidos aniónicos. <br/>La estructura secundaria de los dominios C2 de PKC clásicas así como de la PKC alfa completa mostró una elevada proporción de hoja beta. La adición de fosfolípidos aniónicos y PMA respectivamente provocó un mayor efecto protector frente a la desnaturalización térmica que sólo con calcio.
spa
dc.description.abstract
Protein Kinase C (PKC) plays a key role in several physiological functions through different celullar signalling pathways. The classical isoenzymes are regulated by diacylglycerol, phorbol esters, calcium, and anionic phospholipids.<br/>The presence of insaturations in the membrane diacylglycerols modifies the PKC alpha activation.<br/>C2 domains of classical PKC have two different binding sites for calcium, and bind three molecules in a similar way. The thermal denaturation of these domains moved to higher temperatures with increasing calcium concentrations, being this effect hingher in the presence of anionic phospholipids. <br/>The secondary structure of both C2 domains from classical PKC and PKC alpha showed a high contribution of beta-sheet component. The addition of anionic phospholipids and PMA produced the main protection against thermal denaturation, respectively
spa
dc.format.mimetype
application/pdf
dc.publisher
Universidad de Murcia
dc.rights.license
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dc.source
TDR (Tesis Doctorales en Red)
dc.subject
protein kinase C
dc.subject
lipid-protein interaction
dc.subject
protein structure and function
dc.subject
espectroscopia de fluorescencia e infrarrojo. Biom
dc.subject
difracción de rayos X
dc.subject
microcalorimetría
dc.subject
proteína quinasa C
dc.subject
interacción lípido-proteína
dc.subject
estructura y función de proteínas
dc.subject
microcalorimetry
dc.subject
X ray diffraction
dc.subject
fluorescence and infrared spectroscopy
dc.subject.other
Bioquimica y Biologia Molecular
dc.title
Estudio de las Proteinas Quinasas C clasicas y su interaccion con ligandos y membranas
dc.type
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
dc.type
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.contributor.authoremail
alexts@um.es
dc.contributor.director
Gómez Fernández, Juan Carmelo
dc.contributor.director
Corbalán García, Mª Senena
dc.rights.accessLevel
info:eu-repo/semantics/openAccess
cat
dc.identifier.dl
MU-1285-2010
